L'aspartato amminotransferasi (AST o GOT, glutammato-ossalacetato transaminasi) è un enzima che catalizza il trasferimento del gruppo amminico dall'aspartato all'alfa-chetoglutarato, producendo ossalacetato e glutammato, con piridossalfosfato come cofattore. A differenza della ALT, la AST esiste in due isoenzimi: citosolico (cAST) e mitocondriale (mAST). È presente in elevate concentrazioni nel fegato, nel miocardio, nel muscolo scheletrico, nel rene, nel cervello e nei globuli rossi, rendendola meno specifica per il danno epatico rispetto alla ALT. Il dosaggio si esegue su siero con metodo enzimatico cinetico UV a 37°C secondo le raccomandazioni IFCC. Valori normali sono indicativamente inferiori a 40 U/L. L'emolisi del campione causa un falso aumento per rilascio della AST eritrocitaria. In ambito epatico, aumenti marcati si riscontrano nell'epatite virale acuta, nell'epatite tossica e nell'epatite ischemica. Il rapporto AST/ALT (rapporto De Ritis) è caratteristicamente superiore a 2 nell'epatopatia alcolica, dove l'alcool danneggia preferenzialmente i mitocondri rilasciando la mAST e causa deficit di vitamina B6 che riduce la sintesi della ALT. Nella steatoepatite non alcolica e nelle epatiti virali croniche il rapporto è solitamente inferiore a 1.