La lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima citosolico che catalizza la reazione reversibile di conversione del lattato a piruvato con il coenzima NAD+. È presente in virtualmente tutti i tessuti dell'organismo sotto forma di cinque isoenzimi (LDH-1 a LDH-5), tetrametri composti da combinazioni delle subunità H (cuore) e M (muscolo). La LDH-1 (H4) prevale nel cuore e nei globuli rossi, la LDH-5 (M4) nel fegato e nel muscolo scheletrico. Il dosaggio della LDH totale si esegue su siero con metodo enzimatico cinetico UV, misurando la variazione di assorbanza a 340 nm del NADH. L'emolisi del campione, anche minima, causa un aumento significativo della LDH per rilascio dell'enzima eritrocitario e invalida il risultato. La LDH è un marcatore aspecifico di danno tessutale e lisi cellulare: aumenta nell'infarto miocardico, nell'embolia polmonare, nelle epatopatie, nelle anemie emolitiche e megaloblastiche (dove la LDH è molto elevata per eritropoiesi inefficace), nelle neoplasie disseminate, nel linfoma (marcatore prognostico nella classificazione IPI), nella rabdomiolisi, nella polmonite da Pneumocystis jirovecii e nello scompenso cardiaco. Nella pratica clinica la LDH è utilizzata soprattutto come marcatore di emolisi (insieme ad aptoglobina ridotta e bilirubina indiretta elevata), come marcatore tumorale aspecifico e nella stadiazione dei tumori germinali e del melanoma.